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Artigo de periodico
mTORC1 signaling in AgRP neurons is not required to induce major neuroendocrine adaptations to food restriction (2023)
Souza, Gabriel Orefice de ; Teixeira, Pryscila Dryelle Sousa ; Camara, Niels Olsen Saraiva ; Donato Junior, José
Fonte: Cells. Unidade: ICB
Assuntos: IMUNOLOGIA, FISIOLOGIA, HIPOTÁLAMO, PROTEÍNAS, CAMUNDONGOS, GLICOSE, ALIMENTAÇÃO ANIMAL, NEURÔNIOS, DIETA ANIMAL, PESOS E MEDIDAS CORPORAIS
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ABNT
SOUZA, Gabriel Orefice de et al. mTORC1 signaling in AgRP neurons is not required to induce major neuroendocrine adaptations to food restriction. Cells, v. 12, n. 20, p. 17 , 2023Tradução . . Disponível em: https://repositorio.usp.br/directbitstream/54a8af38-0118-46fd-a7ae-d9f06d3df018/mTORC1%20Signaling%20in%20AgRP%20Neurons%20Is%20Not%20Required%20to%20Induce%20Major%20Neuroendocrine%20Adaptations%20to%20Food%20Restriction.pdf. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Souza, G. O. de, Teixeira, P. D. S., Camara, N. O. S., & Donato Junior, J. (2023). mTORC1 signaling in AgRP neurons is not required to induce major neuroendocrine adaptations to food restriction. Cells, 12( 20), 17 . doi:10.3390/cells12202442
NLM
Souza GO de, Teixeira PDS, Camara NOS, Donato Junior J. mTORC1 signaling in AgRP neurons is not required to induce major neuroendocrine adaptations to food restriction [Internet]. Cells. 2023 ; 12( 20): 17 .[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/54a8af38-0118-46fd-a7ae-d9f06d3df018/mTORC1%20Signaling%20in%20AgRP%20Neurons%20Is%20Not%20Required%20to%20Induce%20Major%20Neuroendocrine%20Adaptations%20to%20Food%20Restriction.pdf
Vancouver
Souza GO de, Teixeira PDS, Camara NOS, Donato Junior J. mTORC1 signaling in AgRP neurons is not required to induce major neuroendocrine adaptations to food restriction [Internet]. Cells. 2023 ; 12( 20): 17 .[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/54a8af38-0118-46fd-a7ae-d9f06d3df018/mTORC1%20Signaling%20in%20AgRP%20Neurons%20Is%20Not%20Required%20to%20Induce%20Major%20Neuroendocrine%20Adaptations%20to%20Food%20Restriction.pdf
Artigo de periodico
Xanthomonas immunity proteins protect against the cis-toxic effects of their cognate T4SS effectors (2024)
Oka, Gabriel Umaji ; Souza, Diorge Paulo de ; Sgro, Germán Gustavo ; Dunger, German ; Farah, Chuck Shaker ; Carvalho, Cristiane Rodrigues Guzzo
Fonte: EMBO Reports. Unidades: ICB, IQ
Assuntos: MICROBIOLOGIA, XANTHOMONAS, BACTÉRIAS AERÓBICAS GRAM-NEGATIVAS, INFECÇÕES BACTERIANAS GRAM-NEGATIVAS, BACTÉRIAS, PROTEÍNAS, ANTIBIÓTICOS, SECREÇÃO, BIOFILMES, INTOXICAÇÃO, IMUNIDADE
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ABNT
OKA, Gabriel Umaji et al. Xanthomonas immunity proteins protect against the cis-toxic effects of their cognate T4SS effectors. EMBO Reports, v. 25, n. 3, p. 1436-1452, 2024Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1038/s44319-024-00060-6. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Oka, G. U., Souza, D. P. de, Sgro, G. G., Dunger, G., Farah, C. S., & Carvalho, C. R. G. (2024). Xanthomonas immunity proteins protect against the cis-toxic effects of their cognate T4SS effectors. EMBO Reports, 25( 3), 1436-1452. doi:10.1038/s44319-024-00060-6
NLM
Oka GU, Souza DP de, Sgro GG, Dunger G, Farah CS, Carvalho CRG. Xanthomonas immunity proteins protect against the cis-toxic effects of their cognate T4SS effectors [Internet]. EMBO Reports. 2024 ; 25( 3): 1436-1452.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1038/s44319-024-00060-6
Vancouver
Oka GU, Souza DP de, Sgro GG, Dunger G, Farah CS, Carvalho CRG. Xanthomonas immunity proteins protect against the cis-toxic effects of their cognate T4SS effectors [Internet]. EMBO Reports. 2024 ; 25( 3): 1436-1452.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1038/s44319-024-00060-6
Artigo de periodico
Violacein-Induced chaperone system collapse underlies multistage antiplasmodial activity (2021)
Tavella, Tatyana Almeida ; Silva, Noeli Soares Melo da ; Spillman, Natalie ; Kayano, Ana Carolina Andrade Vitor ; Cassiano, Gustavo Capatti ; Vasconcelos, Adrielle Ayumi ; Camargo, Antônio Pedro ; Silva, Djane Clarys Baia da ; Fontinha, Diana ; Alvarez, Luis Carlos Salazar ; Ferreira, Letícia Tiburcio ; Tomaz, Kaira Cristina Peralis ; Neves, Bruno Junior ; Almeida, Ludimila Dias; Bargieri, Daniel Youssef ; Lacerda, Marcus Vinicius Guimarães de ; Cravo, Pedro Vitor Lemos ; Sunnerhagen, Per ; Prudencio, Miguel ; Andrade, Carolina Horta ; Lopes, Stefanie Costa Pinto ; Carazzolle, Marcelo Falsarella; Tilley, Leann ; Bilsland, Elizabeth ; Borges, Julio Cesar ; Costa, Fabio Trindade Maranhão
Fonte: ACS Infectious Diseases. Unidades: ICB, IQSC
Assuntos: MALÁRIA, PROTEÍNAS, PARASITOLOGIA, ANTIMALÁRICOS, CÉLULAS CULTIVADAS DE TUMOR, PLASMODIUM FALCIPARUM
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ABNT
TAVELLA, Tatyana Almeida et al. Violacein-Induced chaperone system collapse underlies multistage antiplasmodial activity. ACS Infectious Diseases, v. 7, n. 4, p. 759–776, 2021Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1021/acsinfecdis.0c00454. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Tavella, T. A., Silva, N. S. M. da, Spillman, N., Kayano, A. C. A. V., Cassiano, G. C., Vasconcelos, A. A., et al. (2021). Violacein-Induced chaperone system collapse underlies multistage antiplasmodial activity. ACS Infectious Diseases, 7( 4), 759–776. doi:10.1021/acsinfecdis.0c00454
NLM
Tavella TA, Silva NSM da, Spillman N, Kayano ACAV, Cassiano GC, Vasconcelos AA, Camargo AP, Silva DCB da, Fontinha D, Alvarez LCS, Ferreira LT, Tomaz KCP, Neves BJ, Almeida LD, Bargieri DY, Lacerda MVG de, Cravo PVL, Sunnerhagen P, Prudencio M, Andrade CH, Lopes SCP, Carazzolle MF, Tilley L, Bilsland E, Borges JC, Costa FTM. Violacein-Induced chaperone system collapse underlies multistage antiplasmodial activity [Internet]. ACS Infectious Diseases. 2021 ; 7( 4): 759–776.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1021/acsinfecdis.0c00454
Vancouver
Tavella TA, Silva NSM da, Spillman N, Kayano ACAV, Cassiano GC, Vasconcelos AA, Camargo AP, Silva DCB da, Fontinha D, Alvarez LCS, Ferreira LT, Tomaz KCP, Neves BJ, Almeida LD, Bargieri DY, Lacerda MVG de, Cravo PVL, Sunnerhagen P, Prudencio M, Andrade CH, Lopes SCP, Carazzolle MF, Tilley L, Bilsland E, Borges JC, Costa FTM. Violacein-Induced chaperone system collapse underlies multistage antiplasmodial activity [Internet]. ACS Infectious Diseases. 2021 ; 7( 4): 759–776.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1021/acsinfecdis.0c00454
Artigo de periodico
Trypanosomatid selenophosphate synthetase structure, function and interaction with selenocysteine lyase (2020)
Silva, Marco Túlio Alves da ; Silva, Ivan Rosa e ; Faim, Lívia Maria ; Bellini, Natália Karla ; Pereira, Murilo Leão ; Lima, Ana Laura; Jesus, Teresa Cristina Leandro de; Costa, Fernanda Cristina ; Watanabe, Tatiana Faria; Pereira, Humberto d'Muniz ; Valentini, Sandro Roberto ; Zanelli, Cleslei Fernando ; Borges, Julio Cesar ; Dias, Marcio Vinicius Bertacine ; Cunha, Júlia Pinheiro Chagas da ; Mittra, Bidyottam ; Andrews, Norma W. ; Thiemann, Otávio Henrique
Fonte: PLOS Neglected Tropical Diseases. Unidades: IFSC, IQSC, ICB
Assuntos: TRYPANOSOMA CRUZI, TRYPANOSOMA, SELÊNIO, PROTEÍNAS, MICROBIOLOGIA
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ABNT
SILVA, Marco Túlio Alves da et al. Trypanosomatid selenophosphate synthetase structure, function and interaction with selenocysteine lyase. PLOS Neglected Tropical Diseases, v. 14, n. 10, p. e0008091-1-e0008091-31, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pntd.0008091. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Silva, M. T. A. da, Silva, I. R. e, Faim, L. M., Bellini, N. K., Pereira, M. L., Lima, A. L., et al. (2020). Trypanosomatid selenophosphate synthetase structure, function and interaction with selenocysteine lyase. PLOS Neglected Tropical Diseases, 14( 10), e0008091-1-e0008091-31. doi:10.1371/journal.pntd.0008091
NLM
Silva MTA da, Silva IR e, Faim LM, Bellini NK, Pereira ML, Lima AL, Jesus TCL de, Costa FC, Watanabe TF, Pereira H d'M, Valentini SR, Zanelli CF, Borges JC, Dias MVB, Cunha JPC da, Mittra B, Andrews NW, Thiemann OH. Trypanosomatid selenophosphate synthetase structure, function and interaction with selenocysteine lyase [Internet]. PLOS Neglected Tropical Diseases. 2020 ; 14( 10): e0008091-1-e0008091-31.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pntd.0008091
Vancouver
Silva MTA da, Silva IR e, Faim LM, Bellini NK, Pereira ML, Lima AL, Jesus TCL de, Costa FC, Watanabe TF, Pereira H d'M, Valentini SR, Zanelli CF, Borges JC, Dias MVB, Cunha JPC da, Mittra B, Andrews NW, Thiemann OH. Trypanosomatid selenophosphate synthetase structure, function and interaction with selenocysteine lyase [Internet]. PLOS Neglected Tropical Diseases. 2020 ; 14( 10): e0008091-1-e0008091-31.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pntd.0008091
Artigo de periodico
Transporter-mediated solutes uptake as drug target in Plasmodium falciparum (2022)
Monteiro Júnior, Júlio César ; Krüger, Arne ; Palmisano, Giuseppe ; Wrenger, Carsten
Fonte: Frontiers in Pharmacology. Unidade: ICB
Assuntos: PARASITOLOGIA, PLASMODIUM FALCIPARUM, MALÁRIA, ANTIMALÁRICOS, SOLUTO, COMPONENTES DA SOLUÇÃO, PROTEÍNAS
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ABNT
MONTEIRO JÚNIOR, Júlio César et al. Transporter-mediated solutes uptake as drug target in Plasmodium falciparum. Frontiers in Pharmacology, v. 13, p. 1-8, 2022Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.3389/fphar.2022.845841. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Monteiro Júnior, J. C., Krüger, A., Palmisano, G., & Wrenger, C. (2022). Transporter-mediated solutes uptake as drug target in Plasmodium falciparum. Frontiers in Pharmacology, 13, 1-8. doi:10.3389/fphar.2022.845841
NLM
Monteiro Júnior JC, Krüger A, Palmisano G, Wrenger C. Transporter-mediated solutes uptake as drug target in Plasmodium falciparum [Internet]. Frontiers in Pharmacology. 2022 ; 13 1-8.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.3389/fphar.2022.845841
Vancouver
Monteiro Júnior JC, Krüger A, Palmisano G, Wrenger C. Transporter-mediated solutes uptake as drug target in Plasmodium falciparum [Internet]. Frontiers in Pharmacology. 2022 ; 13 1-8.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.3389/fphar.2022.845841
Artigo de periodico
Transcriptome profiling and Calreticulin expression in Zika virus -infected Aedes aegypti (2023)
Almeida, Laísa Silva de ; Nishiyama Junior, Milton Yutaka ; Pedroso Junior, Aurélio ; Silva, André Luis da Costa da ; Ioshino, Rafaella Sayuri ; Capurro, Margareth de Lara ; Rocha, Lincoln Suesdek
Fonte: Infection, Genetics and Evolution. Unidades: ICB, FM, ICMC
Assuntos: PARASITOLOGIA, ZIKA VÍRUS, AEDES, FLAVIVIRUS, VETORES, PROTEÍNAS, REAÇÃO EM CADEIA POR POLIMERASE, EXPRESSÃO GÊNICA
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ABNT
ALMEIDA, Laísa Silva de et al. Transcriptome profiling and Calreticulin expression in Zika virus -infected Aedes aegypti. Infection, Genetics and Evolution, v. 107, p. 1-12, 2023Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.meegid.2022.105390. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Almeida, L. S. de, Nishiyama Junior, M. Y., Pedroso Junior, A., Silva, A. L. da C. da, Ioshino, R. S., Capurro, M. de L., & Rocha, L. S. (2023). Transcriptome profiling and Calreticulin expression in Zika virus -infected Aedes aegypti. Infection, Genetics and Evolution, 107, 1-12. doi:10.1016/j.meegid.2022.105390
NLM
Almeida LS de, Nishiyama Junior MY, Pedroso Junior A, Silva AL da C da, Ioshino RS, Capurro M de L, Rocha LS. Transcriptome profiling and Calreticulin expression in Zika virus -infected Aedes aegypti [Internet]. Infection, Genetics and Evolution. 2023 ; 107 1-12.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.meegid.2022.105390
Vancouver
Almeida LS de, Nishiyama Junior MY, Pedroso Junior A, Silva AL da C da, Ioshino RS, Capurro M de L, Rocha LS. Transcriptome profiling and Calreticulin expression in Zika virus -infected Aedes aegypti [Internet]. Infection, Genetics and Evolution. 2023 ; 107 1-12.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.meegid.2022.105390
Artigo de periodico
TiCPG - a strategy for the simultaneous enrichment of reversibly modified cysteine peptides, phosphopeptides, and sialylated N-Glycopeptides to study cytokines stimulated beta-cells (2023)
Huang, Honggang ; Drici, Lylia ; Lassen, Pernille S. ; Palmisano, Giuseppe ; Larsen, Martin R.
Fonte: Journal of Proteomics. Unidade: ICB
Assuntos: PARASITOLOGIA, CITOCINAS, PROTEÔMICA, PROTEÍNAS, PEPTÍDEOS, GLICOPEPTÍDEOS, GLICOPROTEÍNAS, APOPTOSE, CÉLULAS MORTAS, AMINOÁCIDOS
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ABNT
HUANG, Honggang et al. TiCPG - a strategy for the simultaneous enrichment of reversibly modified cysteine peptides, phosphopeptides, and sialylated N-Glycopeptides to study cytokines stimulated beta-cells. Journal of Proteomics, v. 273, p. 1-13, 2023Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.jprot.2022.104796. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Huang, H., Drici, L., Lassen, P. S., Palmisano, G., & Larsen, M. R. (2023). TiCPG - a strategy for the simultaneous enrichment of reversibly modified cysteine peptides, phosphopeptides, and sialylated N-Glycopeptides to study cytokines stimulated beta-cells. Journal of Proteomics, 273, 1-13. doi:10.1016/j.jprot.2022.104796
NLM
Huang H, Drici L, Lassen PS, Palmisano G, Larsen MR. TiCPG - a strategy for the simultaneous enrichment of reversibly modified cysteine peptides, phosphopeptides, and sialylated N-Glycopeptides to study cytokines stimulated beta-cells [Internet]. Journal of Proteomics. 2023 ; 273 1-13.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.jprot.2022.104796
Vancouver
Huang H, Drici L, Lassen PS, Palmisano G, Larsen MR. TiCPG - a strategy for the simultaneous enrichment of reversibly modified cysteine peptides, phosphopeptides, and sialylated N-Glycopeptides to study cytokines stimulated beta-cells [Internet]. Journal of Proteomics. 2023 ; 273 1-13.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.jprot.2022.104796
Artigo de periodico
The role of properdin in killing of non-pathogenic Leptospira biflexa (2020)
Martinez, Adriana Patricia Granados; Abreu, Patrícia Antonia Estima ; Vasconcellos, Silvio de Arruda ; Ho, Paulo Lee ; Ferreira, Viviana P.; Saggu, Gurpanna ; Barbosa, Angela Silva ; Isaac, Lourdes
Fonte: Frontiers in Immunology. Unidades: FMVZ, ICB
Assuntos: IMUNOLOGIA, IMUNOPROTEÍNAS, INFECÇÕES BACTERIANAS GRAM-NEGATIVAS, SPIROCHAETACEAE, PROTEÍNAS, PROTEÍNAS RECOMBINANTES, LEPTOSPIROSE, PROTEÍNAS DA MEMBRANA
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ABNT
MARTINEZ, Adriana Patricia Granados et al. The role of properdin in killing of non-pathogenic Leptospira biflexa. Frontiers in Immunology, v. 11, p. 9 , 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.3389/fimmu.2020.572562. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Martinez, A. P. G., Abreu, P. A. E., Vasconcellos, S. de A., Ho, P. L., Ferreira, V. P., Saggu, G., et al. (2020). The role of properdin in killing of non-pathogenic Leptospira biflexa. Frontiers in Immunology, 11, 9 . doi:10.3389/fimmu.2020.572562
NLM
Martinez APG, Abreu PAE, Vasconcellos S de A, Ho PL, Ferreira VP, Saggu G, Barbosa AS, Isaac L. The role of properdin in killing of non-pathogenic Leptospira biflexa [Internet]. Frontiers in Immunology. 2020 ; 11 9 .[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.3389/fimmu.2020.572562
Vancouver
Martinez APG, Abreu PAE, Vasconcellos S de A, Ho PL, Ferreira VP, Saggu G, Barbosa AS, Isaac L. The role of properdin in killing of non-pathogenic Leptospira biflexa [Internet]. Frontiers in Immunology. 2020 ; 11 9 .[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.3389/fimmu.2020.572562
Artigo de periodico
The respiratory syncytial virus M2-2 protein is targeted for proteasome degradation and inhibits translation and stress granules assembly (2023)
Scudero, Orlando Bonito ; Santiago, Veronica Feijoli ; Palmisano, Giuseppe ; Simabuco, Fernando Moreira ; Ventura, Armando Morais
Fonte: PLOS ONE. Unidade: ICB
Assuntos: MICROBIOLOGIA, PARASITOLOGIA, DOENÇAS RESPIRATÓRIAS, PROTEÍNAS, REPLICAÇÃO VIRAL, GENOMAS, REAÇÃO EM CADEIA POR POLIMERASE, MICRORNAS, CITOPLASMA
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ABNT
SCUDERO, Orlando Bonito et al. The respiratory syncytial virus M2-2 protein is targeted for proteasome degradation and inhibits translation and stress granules assembly. PLOS ONE, v. 18, n. 7, p. 26 , 2023Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0289100. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Scudero, O. B., Santiago, V. F., Palmisano, G., Simabuco, F. M., & Ventura, A. M. (2023). The respiratory syncytial virus M2-2 protein is targeted for proteasome degradation and inhibits translation and stress granules assembly. PLOS ONE, 18( 7), 26 . doi:10.1371/journal.pone.0289100
NLM
Scudero OB, Santiago VF, Palmisano G, Simabuco FM, Ventura AM. The respiratory syncytial virus M2-2 protein is targeted for proteasome degradation and inhibits translation and stress granules assembly [Internet]. PLOS ONE. 2023 ; 18( 7): 26 .[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0289100
Vancouver
Scudero OB, Santiago VF, Palmisano G, Simabuco FM, Ventura AM. The respiratory syncytial virus M2-2 protein is targeted for proteasome degradation and inhibits translation and stress granules assembly [Internet]. PLOS ONE. 2023 ; 18( 7): 26 .[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0289100
Artigo de periodico
The interaction of SET and protein phosphatase 2A as target for cancer therapy (2021)
Dacol, Emily Cabral ; Wang, S.; Chen, Y.; Lepique, Ana Paula
Fonte: Biochimica et Biophysica Acta. Reviews on Cancer. Unidade: ICB
Assuntos: IMUNOLOGIA, PROTEÍNAS QUINASES, NEOPLASIAS, PROTEÍNAS, CÉLULAS CULTIVADAS DE TUMOR, FOSFATOS, ANTINEOPLÁSICOS
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ABNT
DACOL, Emily Cabral et al. The interaction of SET and protein phosphatase 2A as target for cancer therapy. Biochimica et Biophysica Acta. Reviews on Cancer, v. 1876, n. 1, 2021Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbcan.2021.188578. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Dacol, E. C., Wang, S., Chen, Y., & Lepique, A. P. (2021). The interaction of SET and protein phosphatase 2A as target for cancer therapy. Biochimica et Biophysica Acta. Reviews on Cancer, 1876( 1). doi:10.1016/j.bbcan.2021.188578
NLM
Dacol EC, Wang S, Chen Y, Lepique AP. The interaction of SET and protein phosphatase 2A as target for cancer therapy [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta. Reviews on Cancer. 2021 ; 1876( 1):[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbcan.2021.188578
Vancouver
Dacol EC, Wang S, Chen Y, Lepique AP. The interaction of SET and protein phosphatase 2A as target for cancer therapy [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta. Reviews on Cancer. 2021 ; 1876( 1):[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbcan.2021.188578
Artigo de periodico
The biochemical mechanisms of antimicrobial photodynamic therapy (2023)
Sabino, Caetano Padial ; Ribeiro, Martha S. ; Wainwright, Mark; Anjos, Carolina dos ; Sellera, Fábio Parra ; Dropa, Milena ; Nunes, Nathalia Botelho; Brancini, Guilherme Thomaz Pereira ; Braga, Gilberto Úbida Leite ; Chavez, Victor Elias Arana ; Freitas, Raul O. ; Huenuman, Nilton Erbet Lincopan ; Baptista, Maurício da Silva
Fonte: Photochemistry and Photobiology. Unidades: FMVZ, FSP, FCFRP, FO, ICB, IQ, FCF
Assuntos: MICROBIOLOGIA, TERAPIA FOTODINÂMICA, FÁRMACOS, ANTIBIÓTICOS, PROTEÍNAS, PROTEÍNAS DA MEMBRANA, DANO AO DNA, CINÉTICA DE DISSOLUÇÃO, SINERGISMO DE DROGAS
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ABNT
SABINO, Caetano Padial et al. The biochemical mechanisms of antimicrobial photodynamic therapy. Photochemistry and Photobiology, v. 99, n. 2, p. 742-750, 2023Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1111/php.13685. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Sabino, C. P., Ribeiro, M. S., Wainwright, M., Anjos, C. dos, Sellera, F. P., Dropa, M., et al. (2023). The biochemical mechanisms of antimicrobial photodynamic therapy. Photochemistry and Photobiology, 99( 2), 742-750. doi:10.1111/php.13685
NLM
Sabino CP, Ribeiro MS, Wainwright M, Anjos C dos, Sellera FP, Dropa M, Nunes NB, Brancini GTP, Braga GÚL, Chavez VEA, Freitas RO, Huenuman NEL, Baptista M da S. The biochemical mechanisms of antimicrobial photodynamic therapy [Internet]. Photochemistry and Photobiology. 2023 ; 99( 2): 742-750.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1111/php.13685
Vancouver
Sabino CP, Ribeiro MS, Wainwright M, Anjos C dos, Sellera FP, Dropa M, Nunes NB, Brancini GTP, Braga GÚL, Chavez VEA, Freitas RO, Huenuman NEL, Baptista M da S. The biochemical mechanisms of antimicrobial photodynamic therapy [Internet]. Photochemistry and Photobiology. 2023 ; 99( 2): 742-750.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1111/php.13685
Artigo de periodico
Survivin modulation in the antimelanoma activity of prodiginines (2020)
Branco, Paola Cristina; Pontes, Cristine A. ; Teixeira, Paula Rezende ; Rigo, Pep Amengual ; Fernandes, Débora Kristina Alves ; Maria-Engler, Silvya Stuchi ; Silva, Alison Batista da ; Pessoa, Otilia Deusdênia Loiola ; Jimenez, Paula C. ; Mollasalehi, Niloufar ; Chapman, Eli ; Guallar, Victor ; Machado Neto, João Agostinho ; Lotufo, Leticia Veras Costa
Fonte: European Journal of Pharmacology. Unidades: BIOTECNOLOGIA, FCF, ICB
Assuntos: PROTEÍNAS, APOPTOSE, MELANOMA, METASTASE NEOPLÁSICA, QUIMIOTERAPIA, PRODUTOS NATURAIS, CITOTOXICIDADE IMUNOLOGICA
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ABNT
BRANCO, Paola Cristina et al. Survivin modulation in the antimelanoma activity of prodiginines. European Journal of Pharmacology, v. 888, p. 1-10 art. 173465, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2020.173465. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Branco, P. C., Pontes, C. A., Teixeira, P. R., Rigo, P. A., Fernandes, D. K. A., Maria-Engler, S. S., et al. (2020). Survivin modulation in the antimelanoma activity of prodiginines. European Journal of Pharmacology, 888, 1-10 art. 173465. doi:10.1016/j.ejphar.2020.173465
NLM
Branco PC, Pontes CA, Teixeira PR, Rigo PA, Fernandes DKA, Maria-Engler SS, Silva AB da, Pessoa ODL, Jimenez PC, Mollasalehi N, Chapman E, Guallar V, Machado Neto JA, Lotufo LVC. Survivin modulation in the antimelanoma activity of prodiginines [Internet]. European Journal of Pharmacology. 2020 ; 888 1-10 art. 173465.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2020.173465
Vancouver
Branco PC, Pontes CA, Teixeira PR, Rigo PA, Fernandes DKA, Maria-Engler SS, Silva AB da, Pessoa ODL, Jimenez PC, Mollasalehi N, Chapman E, Guallar V, Machado Neto JA, Lotufo LVC. Survivin modulation in the antimelanoma activity of prodiginines [Internet]. European Journal of Pharmacology. 2020 ; 888 1-10 art. 173465.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2020.173465
Artigo de periodico
Sirtuins: key pieces in the host response to pathogens’ puzzle (2023)
Silva, Rafael de Freitas e ; Bassi, Gabriela ; Moretti, Nilmar Silvio ; Camara, Niels Olsen Saraiva
Fonte: Molecular Immunology. Unidade: ICB
Assuntos: IMUNOLOGIA, ENZIMAS, BACTÉRIAS, PROTEÍNAS, PROTOZOA, METABOLISMO CELULAR, REGULAÇÃO BACTERIANA DA EXPRESSÃO GÊNICA, SISTEMA IMUNE
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ABNT
SILVA, Rafael de Freitas e et al. Sirtuins: key pieces in the host response to pathogens’ puzzle. Molecular Immunology, v. 160, p. 150-160, 2023Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.molimm.2023.06.010. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Silva, R. de F. e, Bassi, G., Moretti, N. S., & Camara, N. O. S. (2023). Sirtuins: key pieces in the host response to pathogens’ puzzle. Molecular Immunology, 160, 150-160. doi:10.1016/j.molimm.2023.06.010
NLM
Silva R de F e, Bassi G, Moretti NS, Camara NOS. Sirtuins: key pieces in the host response to pathogens’ puzzle [Internet]. Molecular Immunology. 2023 ; 160 150-160.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.molimm.2023.06.010
Vancouver
Silva R de F e, Bassi G, Moretti NS, Camara NOS. Sirtuins: key pieces in the host response to pathogens’ puzzle [Internet]. Molecular Immunology. 2023 ; 160 150-160.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.molimm.2023.06.010
Artigo de periodico
Role and regulation of ferritin-like proteins in iron homeostasis and oxidative stress survival of Caulobacter crescentus (2016)
Ferreira, Ivan Gonçalves de Castro; Rodrigues, Mirian Molnar; Silva Neto, José Freire da; Mazzon, Ricardo Ruiz; Marques, Marilis do Valle
Fonte: Biometals : an international journal on the role of metal ions in biology, biochemistry, and medicine. Unidades: FMRP, ICB
Assuntos: HOMEOSTASE, FERRO, ESTRESSE OXIDATIVO, PROTEÍNAS
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ABNT
FERREIRA, Ivan Gonçalves de Castro et al. Role and regulation of ferritin-like proteins in iron homeostasis and oxidative stress survival of Caulobacter crescentus. Biometals : an international journal on the role of metal ions in biology, biochemistry, and medicine, v. 29, n. 5, p. 851-862, 2016Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s10534-016-9956-y. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Ferreira, I. G. de C., Rodrigues, M. M., Silva Neto, J. F. da, Mazzon, R. R., & Marques, M. do V. (2016). Role and regulation of ferritin-like proteins in iron homeostasis and oxidative stress survival of Caulobacter crescentus. Biometals : an international journal on the role of metal ions in biology, biochemistry, and medicine, 29( 5), 851-862. doi:10.1007/s10534-016-9956-y
NLM
Ferreira IG de C, Rodrigues MM, Silva Neto JF da, Mazzon RR, Marques M do V. Role and regulation of ferritin-like proteins in iron homeostasis and oxidative stress survival of Caulobacter crescentus [Internet]. Biometals : an international journal on the role of metal ions in biology, biochemistry, and medicine. 2016 ; 29( 5): 851-862.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10534-016-9956-y
Vancouver
Ferreira IG de C, Rodrigues MM, Silva Neto JF da, Mazzon RR, Marques M do V. Role and regulation of ferritin-like proteins in iron homeostasis and oxidative stress survival of Caulobacter crescentus [Internet]. Biometals : an international journal on the role of metal ions in biology, biochemistry, and medicine. 2016 ; 29( 5): 851-862.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10534-016-9956-y
Artigo de periodico
Reduced protein intake and aging affects the sustainment of hematopoiesis by impairing bone marrow mesenchymal stem cells (2024)
Gonçalves, Carlos Eduardo da Silva ; Silva, Renaira Oliveira da; Hastreiter, Araceli Aparecida ; Vivian, Gabriela Kodja; Makiyama, Edson Naoto ; Borelli, Primavera ; Fock, Ricardo Ambrósio
Fonte: Journal of Nutritional Biochemistry. Unidades: FCF, ICB
Assuntos: PROTEÍNAS, ENVELHECIMENTO, HEMATOPOESE
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ABNT
GONÇALVES, Carlos Eduardo da Silva et al. Reduced protein intake and aging affects the sustainment of hematopoiesis by impairing bone marrow mesenchymal stem cells. Journal of Nutritional Biochemistry, v. 124, p. 1-13 art. 109511, 2024Tradução . . Disponível em: https://dx.doi.org/10.1016/j.jnutbio.2023.109511. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Gonçalves, C. E. da S., Silva, R. O. da, Hastreiter, A. A., Vivian, G. K., Makiyama, E. N., Borelli, P., & Fock, R. A. (2024). Reduced protein intake and aging affects the sustainment of hematopoiesis by impairing bone marrow mesenchymal stem cells. Journal of Nutritional Biochemistry, 124, 1-13 art. 109511. doi:10.1016/j.jnutbio.2023.109511
NLM
Gonçalves CE da S, Silva RO da, Hastreiter AA, Vivian GK, Makiyama EN, Borelli P, Fock RA. Reduced protein intake and aging affects the sustainment of hematopoiesis by impairing bone marrow mesenchymal stem cells [Internet]. Journal of Nutritional Biochemistry. 2024 ; 124 1-13 art. 109511.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://dx.doi.org/10.1016/j.jnutbio.2023.109511
Vancouver
Gonçalves CE da S, Silva RO da, Hastreiter AA, Vivian GK, Makiyama EN, Borelli P, Fock RA. Reduced protein intake and aging affects the sustainment of hematopoiesis by impairing bone marrow mesenchymal stem cells [Internet]. Journal of Nutritional Biochemistry. 2024 ; 124 1-13 art. 109511.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://dx.doi.org/10.1016/j.jnutbio.2023.109511
Artigo de periodico
Recombinant proteins for assembling as Nano- and Micro-Scale materials for drug delivery: a host comparative overview (2023)
Corchero, José Luis ; Favaro, Marianna T. P. ; Márquez-Martínez, Merce ; Lascorz, Jara ; Martínez-Torró, Carlos ; Sánchez, Julieta M. ; López-Laguna, Hèctor ; Vázquez, Esther ; Ferrer-Miralles, Neus ; Villaverde, Antonio ; Parladé, Eloi ; Ferreira, Luís Carlos de Souza
Fonte: Pharmaceutics. Unidade: ICB
Assuntos: MICROBIOLOGIA, PROTEÍNAS, PROTEÍNAS RECOMBINANTES, MEDICAMENTO, NANOPARTÍCULAS, AMINOÁCIDOS, POLIPEPTÍDEOS, GLICOPROTEÍNAS
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ABNT
CORCHERO, José Luis et al. Recombinant proteins for assembling as Nano- and Micro-Scale materials for drug delivery: a host comparative overview. Pharmaceutics, v. 15, n. 4, p. 1-16, 2023Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.3390/pharmaceutics15041197. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Corchero, J. L., Favaro, M. T. P., Márquez-Martínez, M., Lascorz, J., Martínez-Torró, C., Sánchez, J. M., et al. (2023). Recombinant proteins for assembling as Nano- and Micro-Scale materials for drug delivery: a host comparative overview. Pharmaceutics, 15( 4), 1-16. doi:10.3390/pharmaceutics15041197
NLM
Corchero JL, Favaro MTP, Márquez-Martínez M, Lascorz J, Martínez-Torró C, Sánchez JM, López-Laguna H, Vázquez E, Ferrer-Miralles N, Villaverde A, Parladé E, Ferreira LC de S. Recombinant proteins for assembling as Nano- and Micro-Scale materials for drug delivery: a host comparative overview [Internet]. Pharmaceutics. 2023 ; 15( 4): 1-16.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.3390/pharmaceutics15041197
Vancouver
Corchero JL, Favaro MTP, Márquez-Martínez M, Lascorz J, Martínez-Torró C, Sánchez JM, López-Laguna H, Vázquez E, Ferrer-Miralles N, Villaverde A, Parladé E, Ferreira LC de S. Recombinant proteins for assembling as Nano- and Micro-Scale materials for drug delivery: a host comparative overview [Internet]. Pharmaceutics. 2023 ; 15( 4): 1-16.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.3390/pharmaceutics15041197
Artigo de periodico
RIPK3 and caspase-1/11 are necessary for optimal antigen-specific CD8 T cell response elicited by genetically modified Listeria monocytogenes (2020)
Rana, Aamir ; Almeida, Felipe Campos de ; Montero, Henry Alonso Paico ; Carazas, Maryanne Melanie Gonzales ; Bortoluci, Karina Ramalho ; Sad, Subash ; Amarante-Mendes, João Gustavo Pessini
Fonte: Frontiers in Immunology. Unidade: ICB
Assuntos: IMUNOLOGIA, LISTERIA, INFECÇÕES BACTERIANAS GRAM-POSITIVAS, INFLAMAÇÃO, PROTEÍNAS, CÉLULAS CULTIVADAS DE TUMOR, APOPTOSE, LINFÓCITOS T, CAMUNDONGOS, CITOCINAS
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ABNT
RANA, Aamir et al. RIPK3 and caspase-1/11 are necessary for optimal antigen-specific CD8 T cell response elicited by genetically modified Listeria monocytogenes. Frontiers in Immunology, v. 11, p. 13 , 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.3389/fimmu.2020.00536. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Rana, A., Almeida, F. C. de, Montero, H. A. P., Carazas, M. M. G., Bortoluci, K. R., Sad, S., & Amarante-Mendes, J. G. P. (2020). RIPK3 and caspase-1/11 are necessary for optimal antigen-specific CD8 T cell response elicited by genetically modified Listeria monocytogenes. Frontiers in Immunology, 11, 13 . doi:10.3389/fimmu.2020.00536
NLM
Rana A, Almeida FC de, Montero HAP, Carazas MMG, Bortoluci KR, Sad S, Amarante-Mendes JGP. RIPK3 and caspase-1/11 are necessary for optimal antigen-specific CD8 T cell response elicited by genetically modified Listeria monocytogenes [Internet]. Frontiers in Immunology. 2020 ; 11 13 .[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.3389/fimmu.2020.00536
Vancouver
Rana A, Almeida FC de, Montero HAP, Carazas MMG, Bortoluci KR, Sad S, Amarante-Mendes JGP. RIPK3 and caspase-1/11 are necessary for optimal antigen-specific CD8 T cell response elicited by genetically modified Listeria monocytogenes [Internet]. Frontiers in Immunology. 2020 ; 11 13 .[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.3389/fimmu.2020.00536
Artigo de periodico
Proteomic analysis reveals rattlesnake venom modulation of proteins associated with cardiac tissue damage in mouse hearts (2022)
Santos, W. S.; Montoni, Fabio ; Eichler, Rosangela Aparecida dos Santos ; Arcos, Stephanie Santos Suehiro ; Viana, Diana Zukas Andreotti; Kisaki, Carolina Yukiko ; Evangelista, Kimberly Borges; Calacina, Hamida Macêdo ; Ferro, Emer Suavinho
Fonte: Journal of Proteomics. Unidade: ICB
Assuntos: FARMACOLOGIA, VENENOS DE ORIGEM ANIMAL, ENVENENAMENTO POR ANIMAIS PEÇONHENTOS, PROTEÔMICA, TOXICIDADE EM ANIMAL, MODELOS ANIMAIS DE DOENÇAS, CAMUNDONGOS, PROTEÍNAS
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ABNT
SANTOS, W. S. et al. Proteomic analysis reveals rattlesnake venom modulation of proteins associated with cardiac tissue damage in mouse hearts. Journal of Proteomics, v. 258, p. 1-12, 2022Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.jprot.2022.104530. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Santos, W. S., Montoni, F., Eichler, R. A. dos S., Arcos, S. S. S., Viana, D. Z. A., Kisaki, C. Y., et al. (2022). Proteomic analysis reveals rattlesnake venom modulation of proteins associated with cardiac tissue damage in mouse hearts. Journal of Proteomics, 258, 1-12. doi:10.1016/j.jprot.2022.104530
NLM
Santos WS, Montoni F, Eichler RA dos S, Arcos SSS, Viana DZA, Kisaki CY, Evangelista KB, Calacina HM, Ferro ES. Proteomic analysis reveals rattlesnake venom modulation of proteins associated with cardiac tissue damage in mouse hearts [Internet]. Journal of Proteomics. 2022 ; 258 1-12.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.jprot.2022.104530
Vancouver
Santos WS, Montoni F, Eichler RA dos S, Arcos SSS, Viana DZA, Kisaki CY, Evangelista KB, Calacina HM, Ferro ES. Proteomic analysis reveals rattlesnake venom modulation of proteins associated with cardiac tissue damage in mouse hearts [Internet]. Journal of Proteomics. 2022 ; 258 1-12.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.jprot.2022.104530
Artigo de periodico
Protein glycosylation in Leishmania spp (2020)
Mule, Simon Ngao ; Saad, Joyce Silva ; Fernandes, Livia Rosa ; Stolf, Beatriz Simonsen ; Veliz, Mauro Javier Cortez ; Palmisano, Giuseppe
Fonte: Molecular Omics. Unidade: ICB
Assuntos: PARASITOLOGIA, LEISHMANIA, AMINOÁCIDOS, ATIVAÇÃO ENZIMÁTICA, VIRULÊNCIA, ESPECTROMETRIA DE MASSAS, POLISSACARÍDEOS, PROTEÍNAS
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
ABNT
MULE, Simon Ngao et al. Protein glycosylation in Leishmania spp. Molecular Omics, v. 16, p. 407-424, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1039/D0MO00043D. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Mule, S. N., Saad, J. S., Fernandes, L. R., Stolf, B. S., Veliz, M. J. C., & Palmisano, G. (2020). Protein glycosylation in Leishmania spp. Molecular Omics, 16, 407-424. doi:10.1039/D0MO00043D
NLM
Mule SN, Saad JS, Fernandes LR, Stolf BS, Veliz MJC, Palmisano G. Protein glycosylation in Leishmania spp [Internet]. Molecular Omics. 2020 ; 16 407-424.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1039/D0MO00043D
Vancouver
Mule SN, Saad JS, Fernandes LR, Stolf BS, Veliz MJC, Palmisano G. Protein glycosylation in Leishmania spp [Internet]. Molecular Omics. 2020 ; 16 407-424.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.1039/D0MO00043D
Artigo de periodico
Protein Arginylation is regulated during SARS-CoV-2 infection (2023)
Silva, Janaina Macedo da ; Fernandes, Livia Rosa ; Gomes, Vinicius de Morais ; Santiago, Veronica Feijoli ; Santos, Deivid Martins ; Molnar Catarina Maria Stanischesk ; Barboza, Bruno Rafael ; Souza, Edmarcia Elisa de ; Marques, Rodolfo Ferreira ; Boscardin, Silvia Beatriz ; Durigon, Edison Luiz ; Marinho, Claudio Romero Farias ; Wrenger, Carsten ; Marie, Suely Kazue Nagahashi ; Palmisano, Giuseppe
Fonte: Viruses. Unidades: ICB, FM
Assuntos: PARASITOLOGIA, MICROBIOLOGIA, ENZIMAS, METABOLISMO DE PROTEÍNA, COVID-19, PROTEÍNAS, LISOSSOMOS, MACRÓFAGOS, INFECÇÕES POR CORONAVIRUS
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
ABNT
SILVA, Janaina Macedo da et al. Protein Arginylation is regulated during SARS-CoV-2 infection. Viruses, v. 15, n. 2, p. 1-25, 2023Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.3390/v15020290. Acesso em: 22 maio 2024.
APA
Silva, J. M. da, Fernandes, L. R., Gomes, V. de M., Santiago, V. F., Santos, D. M., Molnar Catarina Maria Stanischesk,, et al. (2023). Protein Arginylation is regulated during SARS-CoV-2 infection. Viruses, 15( 2), 1-25. doi:10.3390/v15020290
NLM
Silva JM da, Fernandes LR, Gomes V de M, Santiago VF, Santos DM, Molnar Catarina Maria Stanischesk, Barboza BR, Souza EE de, Marques RF, Boscardin SB, Durigon EL, Marinho CRF, Wrenger C, Marie SKN, Palmisano G. Protein Arginylation is regulated during SARS-CoV-2 infection [Internet]. Viruses. 2023 ; 15( 2): 1-25.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.3390/v15020290
Vancouver
Silva JM da, Fernandes LR, Gomes V de M, Santiago VF, Santos DM, Molnar Catarina Maria Stanischesk, Barboza BR, Souza EE de, Marques RF, Boscardin SB, Durigon EL, Marinho CRF, Wrenger C, Marie SKN, Palmisano G. Protein Arginylation is regulated during SARS-CoV-2 infection [Internet]. Viruses. 2023 ; 15( 2): 1-25.[citado 2024 maio 22 ] Available from: https://doi.org/10.3390/v15020290

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